Klíčový rozdíl - afinita vs. letectví

Interakce protilátky s antigenem je klíčovou interakcí v buňkách pro reakci proti infekcím. Antigeny jsou cizí částice, které vstupují do hostitelských buněk. Většinou se skládají z polysacharidů nebo glykoproteinů a mají zvláštní tvary. Interakce mezi antigenem a protilátkou probíhá podle správné vazby obou stran nekovalentními vazbami, jako jsou vodíkové vazby, van der Waalsovy vazby atd. Tato interakce je reverzibilní. Afinita a avidita jsou dva parametry, které měří sílu interakce antigen-protilátka v imunologii. Klíčový rozdíl mezi afinitou a aviditou je, že afinita je míra síly individuální interakce mezi epitopem a jedním vazebným místem protilátky, zatímco avidita je míra celkových vazeb mezi antigenními determinanty a vazebnými místy antigenu multivalentní protilátky. Afinita je jeden faktor, který ovlivňuje aviditu interakce antigen-protilátka.

OBSAH 1. Přehled a klíčový rozdíl 2. Co je afinita 3. Co je letectví 4. Porovnání bok po boku - afinita vs. letectví 5. Shrnutí

Co je to afinita?

Afinita je míra interakce mezi antigen vázajícím místem protilátky a epitopem antigenu. Hodnota afinity odráží čistý výsledek atraktivních a odpudivých sil mezi jednotlivými epitopy a jednotlivými vazebnými místy. Vysoká hodnota afinity je výsledkem silné interakce s atraktivnějšími silami mezi epitopem a vazebným místem Ab. Nízká hodnota afinity označuje nízkou rovnováhu mezi přitažlivými a odpudivými silami.

Afinitu monoklonálních protilátek lze snadno měřit, protože mají jeden epitop a jsou homogenní. Polyklonální protilátky hodnotí průměrnou hodnotu afinity kvůli jejich heterogenní povaze a jejich rozdílům v afinitách k různým antigenním epitopům.

Enzymově vázaný imunosorbentový test (ELISA) je nová technika ve farmakologii, která se používá k měření afinity protilátek. Výsledkem jsou přesnější, pohodlnější a informativní údaje pro stanovení afinity. Protilátky s vysokou afinitou se vážou s epitopem rychle a vytvářejí silnou vazbu, která přetrvává během imunologických testů, zatímco protilátky s nízkou afinitou rozpouští interakci a nejsou testy detekovány.

Co je Avidity?

Avidita protilátky je měřítkem celkové síly vazby mezi antigeny a protilátkou. Závisí to na několika faktorech, jako je afinita protilátky k antigenu, valence antigenu a protilátky a strukturální uspořádání interakce. Pokud jsou protilátka a antigen multivalentní a mají příznivé strukturální uspořádání, interakce zůstává velmi silná kvůli vysoké aviditě. Avidita vždy vykazuje vysokou hodnotu než součet jednotlivých afinit.

Většina antigenů je multimerní a většina protilátek je multivalence. Většina interakcí antigen-protilátka tedy zůstává silná a stabilní díky vysoké aviditě komplexu antigen-protilátka.

Jaký je rozdíl mezi afinitou a letectvím?

Shrnutí - Affinity vs Avidity

Interakce antigenů s protilátkami je specifická, reverzibilní, nekovalentní interakce důležitá v imunologických studiích. Je to podobné interakci enzymového substrátu. Specifický antigen se váže na specifickou protilátku. Afinita a avidita jsou dvě míry této interakce. Afinita odráží sílu jedné interakce mezi epitopem a antigen vázajícím místem protilátky. Avidita odráží celkovou sílu komplexu antigenní protilátky. To je rozdíl mezi afinitou a aviditou. Avidita je výsledkem mnohočetných afinit, které se vyskytují v jednom komplexu antigenní protilátky, protože většina antigenů a protilátek je multivalentní a udržuje několik interakcí ke stabilizaci vazby.

Odkazy: 1. Rudnick, Stephen I. a Gregory P. Adams. "Afinita a letectví v cílení nádorů na základě protilátek." Bioterapie rakoviny a radiofarmaka. Mary Ann Liebert, Inc., duben 2009. Web. 21. března 2017 2. Sennhauser, FH, RA Macdonald, DM Roberton a CS Hosking. "Porovnání koncentrace a avidity specifických protilátek proti E. coli v mateřském mléce a séru." Imunologie. Americká národní lékařská knihovna, březen 1989. Web. 22. března 2017

Zdvořilost obrázku: 1. „Obrázek 42 03 04“ od CNX OpenStax - (CC BY 4.0) přes Commons Wikimedia